Les protéines structurales comptent parmi les 100 000 protéines que les scientifiques ont recensées jusqu’à maintenant. Ces grosses molécules, composées de chaînes d’acides aminés, interviennent notamment dans la structuration des organismes. Autrement dit, elles constituent des éléments de structure des membranes. 

Description 

Découvertes dans les années trente, ces substances complexes comprennent une vingtaine d’aminoacides liés par des liaisons peptidiques. Elles s’apparentent à de longues chaînes de carbone, d’oxygène, d’hydrogène et d’azote. Dans certains cas, leur composition contient également du soufre. Les différentes fonctions assurées par ces structures biologiques dépendent des formes sphériques ou hélicoïdales de l’enroulement des chaînes polypeptidiques. En revanche, cette caractéristique n’est pas le seul élément qui détermine leurs rôles dans l’organisme.

Les protéines en général

De manière générale, les molécules de protéines démontrent quatre grandes structures, à savoir :

• la structure primaire : l’enchaînement des acides aminés ;
• la structure secondaire : l’enroulement ou le repliement des aminoacides ;
• la structure tertiaire : le repliement de la chaîne dans l’espace et les propriétés de la molécule ;
• la structure quaternaire : la combinaison de plusieurs chaînes protéiques.

Les cellules sont majoritairement constituées de protéines, à hauteur de plus de 50 % de leur masse. Le vocable « protéine » est dérivé du grec prốteios, traduit en français par « premier » ou « qui occupe le premier rang ». Ces macromolécules se déclinent en plusieurs formes, pouvant être de longues fibres, des globules solubles ou des matières compactes. Chaque organisme vivant contient des protéines spécifiques et différentes d’une espèce à l’autre. Par exemple, le corps humain en renferme environ 30 000. Toutefois, les biochimistes n’ont pu décrire que 2 % jusqu’à présent. 

Caractéristiques communes des protéines

Les recherches ont montré que ces polymères d’acides aminés sont identiques chez l’Homme, sauf les chaînes latérales. À titre d’exemple, la glycine représente une chaîne latérale simple formée par un atome d’hydrogène. De son côté, la lysine révèle une longue chaîne latérale de groupe amine. Par leur complexité et leur forme spécifique, les protéines agissent dans plusieurs fonctions et de diverses manières. Les propriétés biochimiques font partie des éléments qui les caractérisent.

Les acides aminés, éléments constitutifs de ces macromolécules, sont liés par des liaisons peptidiques. Celles-ci désignent la réaction chimique d’un groupe carboxyle avec un autre groupe amine. On parle également de réaction de déshydratation ou de condensation, évoquant ainsi la formation d’une molécule d’eau au cours de ce processus.

Une protéine résulte du repliement d’un polypeptide à travers une structure en deux ou trois dimensions. Ses propriétés et son rôle varient en fonction des configurations citées précédemment. Par ailleurs, il convient de préciser que chacune de ces macromolécules présente une forme qui lui est propre. La séquence d’acides aminés qui la constitue influence largement cet agencement. Toutefois, ils partagent une même structure basique. Un aminoacide comprend nécessairement un groupe carboxyle, un groupe amine et une chaîne latérale.

Les protéines structurales

Les protéines de structure sont aussi appelées protéines structurelles, protéines structurales,  ou encore protéines fibreuses. Comme leur nom l’indique, elles servent à structurer les cellules, et par extension, l’organisme. Elles sont réparties dans le corps pour assurer diverses fonctions à différents niveaux. Par exemple, le tissu musculaire et l’architecture cellulaire sont constitués par la myosine, la tubuline et l’actine. La kératine correspond au type de protéines le plus abondant dans les ongles et dans les cheveux, entre autres. Le collagène participe à la structuration de la peau et des ligaments, c’est-à-dire des tissus conjonctifs. 

La résistance mécanique des protéines structurelles est assurée par les formes répétitives des unités. Cette structure est spécifique à ce genre de macromolécule. En effet, les protéines fonctionnelles révèlent des structures tridimensionnelles qui leur sont propres. Les principales protéines structurales sont le collagène, la kératine et l’élastine. 

Collagène 

Étymologiquement, le mot « collagène » est d’origine grecque, dérivé de krolla, qui se traduit en français par « colle ». Les Égyptiens ont reconnu ses propriétés il y a 2000 ans avant notre ère, tandis que les Amérindiens l’exploitent depuis le Vᵉ siècle.

Le collagène constitue environ ¼ de la masse totale des protéines structurales des mammifères et des vertébrés. Il est ainsi le plus répandu, en plus d’être impliqué dans la structuration et surtout dans la cohésion des cellules dans les tissus. Il contribue largement à la cicatrisation des blessures. Chez les êtres humains, cette protéine de structure de forme fibrillaire garantit l’élasticité et la résistance des tissus conjonctifs. Parmi ceux-ci, figurent notamment la peau, les os, les cartilages ou encore les tendons. Cette macromolécule est également retrouvée dans les parois des vaisseaux et les muscles. Elle a des caractéristiques spécifiques, comme sa nature non extensible et sa haute résistance à la traction. Par ailleurs, le type de collagène varie en fonction de l’organe ou des tissus conjonctifs qu’il constitue. 

Caractéristiques du collagène

Le collagène est formé par trois chaînes polypeptidiques qui renferment chacune 1 055 acides aminés. Parmi les nombreuses combinaisons existantes, plusieurs types disposent de leur propre structure et assurent des fonctions bien distinctes au niveau d’organes spécifiques. À titre indicatif, le type III intervient dans la structuration du système cardiovasculaire. De son côté, le type I participe à la prévention des tendinites et des problèmes musculaires liés au sport intensif.

Parmi les acides aminés qui constituent cette protéine de structure, la proline, la lysine et la glycine sont les plus abondants. En outre, cette dernière représente un tiers des résidus, contre 15 % à 30 % pour la première. Par ailleurs, la synthèse de cette protéine structurelle s’effectue au niveau des fibroblastes.

Le collagène est principalement composé de tropocollagène, une molécule formée par des chaînes de glycine, de proline, d’hydroxylysine et de 4-hydroxyproline. Cette protéine fibreuse se trouve dans plusieurs types d’organismes vivants, dont les bovins, les volailles, les porcins ou encore les poissons. 

Son hydrolyse partielle permet d’obtenir une colle naturelle, la gélatine, dont l’usage s’est répandu dans différents domaines. En effet, ce produit est communément utilisé dans l’agroalimentaire, dans les industries cosmétiques et pharmaceutiques. Dans ces deux dernières catégories, le collagène intervient dans la régénération des tissus conjonctifs, entre autres bienfaits. L’usage de la gélatine s’est même étendu jusqu’à la photographie. 

Maladies causées par un problème de collagène 

Une anomalie dans la formation des fibres de collagène entraîne l’apparition de plusieurs types de maladies. Les pathologies les plus courantes sont notamment la sclérodermie et les syndromes d’Ehlers-Danlos. La première correspond à une fibrose diffuse, c’est-à-dire un épaississement fibreux et des anomalies vasculaires localisés au niveau de la peau. Les secondes désignent des troubles héréditaires qui se manifestent par une hypermobilité articulaire et une hyperélasticité de la peau. L’extrême fragilité des tissus fait également partie des signes de ces syndromes.

Kératine 

La kératine représente un élément principal de la structure des phanères, c’est-à-dire la production épidermique apparente ou les couches supérieures. Il s’agit des ongles, des poils et des cheveux. Cette protéine structurale, formée par 18 acides aminés, constitue jusqu’à 95 % du cheveu. Son composant fondamental est la cystéine. Elle est également présente dans les cornes, les becs, les écailles, les plumes et les griffes. Insoluble dans l’eau, la kératine a pour premier rôle de protéger contre les agressions extérieures comme les UV et l’eau salée, entre autres. Cette protéine fibreuse stable est aussi caractérisée par sa résistance aux enzymes protéolytiques. 

Caractéristiques de la kératine

La kératine confère aux organismes qu’elle structure l’imperméabilité de leur peau. Elle se présente sous deux catégories, à savoir :

• l’alpha-kératine chez les vertébrés, composée majoritairement de cystéine ;
• la bêta-kératine chez les oiseaux, certains mammifères et les reptiles, qui est dépourvue de cet acide aminé.

D’autres sous-catégories de cette protéine de structure existent, dont les kératines épithéliales, les exokératines de type I et de type II.

Composition de la kératine

La kératine alpha ou kératinocyte, correspondant à la kératine humaine, joue un rôle protecteur contre les UV. Elle est notamment constituée de :

• 50 % de carbone ;
• 22 % d’oxygène ;
• 17 % d’azote ;
• 6 % d’hydrogène ;
• 5 % de soufre. 

Composant essentiel du cytosquelette d’une cellule, la kératine présente des liaisons qui peuvent être rompues. Ainsi, une forte chaleur peut modifier la texture d’un cheveu, comme le lissage d’une chevelure de nature bouclée. La teneur en soufre dans la kératine explique également la forte odeur des cheveux brûlés. 

Élastine

Protéine de type structural, l’élastine est connue pour ses propriétés élastiques conférant à la peau sa souplesse. Elle se forme par l’assemblage en fibres des molécules produites dans le liquide extracellulaire.

La baisse de la synthèse de cette macromolécule se traduit par la perte de l’élasticité de l’épiderme, caractérisée par les vergetures et les rides, entre autres. Processus normal, le vieillissement cutané résulte aussi de la diminution de la synthèse de cette substance. Par exemple, l’élastine dans la peau d’un individu trentenaire est cinq fois supérieure à celle d’un cinquantenaire. 

Caractéristiques de l’élastine

Cette protéine structurale est composée de 750 acides aminés et assure le bon fonctionnement des tissus conjonctifs, de la peau, des vaisseaux sanguins, etc. Sa principale caractéristique demeure son élasticité qui peut être cinq fois supérieure à celle d’un élastique. Ce trait distinctif se traduit par sa capacité à s’allonger, à s’étirer et à se replier. Cet étirement peut atteindre jusqu’à 150 % de sa longueur au repos. 

Exemples de tissus structurés par de l’élastine

Cette protéine de structure se retrouve essentiellement dans les tissus continuellement sous pression ou sujets au stress, dont :

• les artères élastiques ;
• les artères pulmonaires ;
• les alvéoles pulmonaires ;
• le derme ;
• le canal auditif ;
• l’oreille externe ;
• la gorge.

La chaîne d’acides aminés qui constitue l’élastine se divise en deux régions distinctes. La première, hydrophobe, est formée par la proline, la valine et la glycine. La seconde, hydrophile, est composée de la lysine et de l’alanine.

Place des protéines structurales dans l’alimentation

La consommation des aliments suivants permet de couvrir les besoins en protéines. Celles-ci peuvent avoir une origine végétale ou animale, dont :

• les œufs ;
• les laitages ;
• les poissons ;
• le maïs et toutes les autres céréales ;
• les oléagineux ;
• les légumineuses ;
• les graines de pavot, de tournesol, d’amande, de sésame, etc.

En outre, les produits dérivés de nombreux aliments fournissent aussi ces macronutriments, comme le tofu, la crème ou encore le beurre d’arachide.