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Cofacteurs enzymatiques

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Caractéristiques des Cofacteurs enzymatiques

    Identification des cofacteurs enzymatiques :

  • Nom UICPA :
  • Synonymes :
  • N° CAS :
  • N° ECHA :
  • N° CE :
  • Code ATC :
  • PubChem :
  • ChEBI :
  • FEMA :
  • SMILES :
  • InChl :

Propriétés chimiques :

  • Formule :
  • Masse molaire :
  • pKa :

Propriétés physiques :

  • T° Fusion :
  • Solubilité :

Propriétés biochimiques :

  • Codons :
  • pH isoélectrique :
  • Acide aminé essentiel :
  • Occurrence chez les vertébrés :

Propriétés optiques :

  • Pouvoir rotatoire :

Précautions :

  • SIMDUT :

Tout savoir sur les cofacteurs enzymatiques : description, catégories, structures, exemples et place dans la nutrition

Les cofacteurs enzymatiques sont des composés chimiques indispensables dans la réaction catalytique et dans l’activité biologique d’une protéine. De nature non protéique, ces molécules participent aux transformations biochimiques. En principe, les cofacteurs permettent aux enzymes de devenir actives. Autrement dit, sans eux, elles demeurent inactives et aucune activité biologique ne se produit dans l’organisme.

Description des cofacteurs enzymatiques

Les principales caractéristiques des cofacteurs enzymatiques sont notamment leur nature non protéique, leur faible masse moléculaire et leur propriété thermostable. 

Quelques précisions terminologiques s’imposent pour mieux comprendre le fonctionnement de ces molécules d’assistance. La liaison du cofacteur à une enzyme inactive (apoenzyme) donne une enzyme complète (holoenzyme). En d’autres termes, une apoenzyme désigne une enzyme sans cofacteur, c’est-à-dire sa partie protéique. Une holoenzyme indique une enzyme avec cofacteur. L’ensemble aboutit ensuite à un complexe apoenzyme-cofacteur.

Les coenzymes sont des molécules organiques, et constituent une catégorie de cofacteurs enzymatiques. Les ions métalliques sont également d’autres formes de ces molécules. Les termes « cofacteur » et « coenzyme » ne renvoient pas à une même notion. En effet, la coenzyme est une molécule organique. Elle assure le rôle de cofacteur d’enzyme. Elle représente une molécule organique complexe. Toutefois, les cofacteurs ne sont pas nécessairement des coenzymes. L’exemple le plus proche est l’ion métallique Zn2+. Ce cofacteur inorganique n’est pas un coenzyme.

La structure des cofacteurs enzymatiques produit une réactivité chimique impliquée dans les réactions enzymatiques et dans l’interconversion cyclique. De leur côté, les ions métalliques et leurs interventions sont à des degrés différents. Par exemple, les Fe2+ et Fe3+ sont incontournables dans la réaction enzymatique des oxydoréductases. En revanche, l’intervention de l’ion métallique Mg2+ reste négligeable dans l’ATP. Le nombre de cofacteurs nécessaires dans la formation d’un complexe enzymatique varie, comme le cas du complexe multi-enzymatique pyruvate déshydrogénase. Celui-ci fait intervenir cinq cofacteurs organiques dans sa réaction biochimique. 

Catégories de cofacteurs enzymatiques

Les biochimistes ont classé les cofacteurs organiques d’enzymes en deux catégories distinctes. La première catégorie regroupe les ions et les clusters métalliques. Ils peuvent constituer des groupements prosthétiques, c’est-à-dire avec une forte liaison aux enzymes. Leur fonctionnement est intrinsèque à l’acte catalytique. Ces cofacteurs sont sollicités dans la stabilité protéique, dans le transfert d’électrons ou encore dans les réactions d’oxydoréduction. Ce groupe de cofacteurs enzymatiques est aussi réclamé dans l’activation des molécules d’eau. Les ions métalliques permettent également à l’enzyme de maintenir sa structure.

La deuxième catégorie réunit les coenzymes qui jouent un rôle central dans l’activité enzymatique. Appelées cosubstrats, elles sont caractérisées par leur faible liaison avec l’enzyme.

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Structures et propriétés des cofacteurs enzymatiques

Les cofacteurs enzymatiques ne sont pas des macromolécules, mais des petites molécules avec une structure chimique riche en électrons π. Celle-ci leur confère des propriétés catalytiques. Ils sont essentiels à l’activité catalytique, car sans les cofacteurs, les enzymes ne sont pas opérationnelles. La réaction enzymatique est définie selon l’apoenzyme. En ce sens, il existe plus d’enzymes que de cofacteurs. Les biochimistes ont répertorié une vingtaine de cofacteurs, contre deux milliers d’enzymes. La particularité des cofacteurs d’enzymes réside dans leur capacité à reprendre leurs propriétés après la réaction enzymatique. En revanche, certains ne retrouvent pas leur état initial lorsqu’ils sont impliqués dans la catalyse des réactions redox. Un processus supplémentaire s’avère indispensable pour leur permettre de retrouver les caractéristiques initiales. Par exemple, le cofacteur enzymatique NAD+ devient NADH lorsqu’il intervient dans l’oxydation de substrat d’une enzyme. 

La structure des cofacteurs organiques comme NAD+, coenzyme A ou encore FAD renferme de l’AMP ou nucléotide adénosine monophosphate. Par cette particularité, l’enzyme se lie ou se fixe à la coenzyme pour se mouvoir dans les centres catalytiques. 

Les actions de ces molécules d’assistance diffèrent en fonction de leur nature : cofacteurs métalliques ou coenzymes. Les premiers interviennent en tant que centres catalytiques primaires ou servent de groupes de ponts pour former un complexe de coordination. Ils peuvent également être des agents stabilisants qui se révèlent nécessaires à la conformation de la protéine enzymatique. On parle de métalloenzyme pour désigner les enzymes ayant besoin des cofacteurs métalliques dans leurs réactions enzymatiques. De leur côté, les coenzymes sont généralement des vitamines, dont la carence entraîne un manque de réactions indispensables pour le bon fonctionnement de l’organisme. 

Exemples de cofacteurs enzymatiques

Il existe des coenzymes et des cofacteurs enzymatiques plus connus que d’autres, jouant des rôles importants.

La biotine, produite par des micro-organismes de la flore intestinale, contribue dans la synthèse du glucose ou dans la néoglucogenèse. Cet élément de la vitamine H constitue un cofacteur de carboxylases. Parmi les vitamines du groupe B, la cobalamine (vitamine B12) et la coenzyme A (vitamine B5) interviennent respectivement dans la formation de cellules du sang et dans le métabolisme des macronutriments. L’ubiquinone, aussi appelée coenzyme Q10, est un antioxydant qui permet de lutter contre les signes de l’âge. Elle aide à raffermir la peau grâce à ses fonctions essentielles dans la respiration cellulaire. En outre, cette coenzyme est un ingrédient phare de certains compléments alimentaires pour lutter contre les maladies cardiovasculaires. 

Parmi les cofacteurs enzymatiques connus figurent aussi le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD) ainsi que le nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP). Ils sont nécessaires dans les réactions d’oxydoréduction et dans le transfert des électrons. Enfin, l’adénosine triphosphate (ATP) fait partie des coenzymes capables de transporter des groupes entiers.

Cofacteurs enzymatiques en nutrition

L’organisme humain puise ses cofacteurs enzymatiques dans les aliments. Les vitamines et leurs dérivés sont apportés par la nourriture. 

L’épinard, la tomate, la citrouille, la carotte, les feuilles de betterave et le melon sont d’excellentes sources de vitamine A. 

Les vitamines du groupe B sont majoritairement fournies par les poissons, les viandes, les laitages et les œufs. Elles sont également présentes dans les céréales complètes comme le blé, le riz, l’avoine ou encore le sorgho. 

La vitamine C se trouve dans les agrumes, les kiwis ou encore le cassis. 

Les légumes verts, les choux, le foie et les poissons apportent de la vitamine D. 

La vitamine E est contenue dans les légumes secs de type noix et amande, dans les huiles végétales, dans les céréales complètes et dans le jaune d’œuf. 

Adopter une alimentation équilibrée et riche en vitamines permet ainsi de fournir à l’organisme les cofacteurs et les coenzymes dont il a besoin pour son métabolisme.

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